Яка структура білка RAD52?

Human RAD52 складається з сім субодиниць, які організовані у формі кільця з великим центральним каналом. Було показано, що білок Saccharomyces cerevisiae RAD52 також утворює кільця, але наразі немає детальної структури (4).

Білок відновлення ДНК RAD52 необхідний для захисту G-квадруплексів у клітинах ссавців. SF3B4 сприяє прогресуванню раку яєчників шляхом регулювання альтернативного сплайсингу RAD52. Трансформація клітин, викликана наночастинками нікелю: залучення пошкодження ДНК і дефекту відновлення ДНК через шлях HIF-1alpha/miR-210/Rad52.

Основу FGF2 можна описати як a тригональна пірамідальна структура з 12 антипаралельними β-листами. Спіралеподібні структури були ідентифіковані в залишках 131–136, місці зв’язування рецепторів, і залишках 13–30, частини сайту зв’язування гепарану (Feige and Baird, 1989; Moy et al., 1996).

Кріо-ЕМ-структуру білка відновлення ДНК людини RAD52 було визначено з майже атомарною роздільною здатністю, що показало, що білок повної довжини олігомеризується в ундекамерне кільце. N-кінцева половина відповідає за олігомеризацію.

Білок згорнутий у два компактних домени. Великий N-кінцевий домен складається з β-бочки та двох β-листів. Листи фланковані α-спіралями, утворюючи п’ятишарову структуру αβαβα. С-кінцева частина молекули утворює окремий домен, який відділений від N-кінцевого домену широкою щілиною.

RAD52 сприяє спаровуванню ДНК (утворення D-петлі), відпалу одноланцюгової ДНК і ДНК:РНК, а також обміну зворотним ланцюгом. Ці дії сприяють його численним ролям у відновленні пошкоджень ДНК, включаючи HR, одноланцюговий відпал, реплікацію, спричинену розривом, і опосередковане РНК відновлення ДНК.